Fuerza de Gluten | Trigueros

Glu-B1al

Ivan Muñoz — Fri, 02 Oct 2020 09:11:28 +0000

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Glu-B1al

El alelo Glu-B1al (Bx7oe+By 8*) presenta un importante efecto positivo en la calidad panadera. La presencia de este alelo resulta en un incremento en la expresión de la subunidad Bx7 debido a una duplicación funcional del gen que codifica para dicha subunidad.

Las variedades que presentan esta sobreexpresión tienen un mayor volumen en el test de sedimentación SDS respecto de cultivares que no presentan dicha sobreexpresión. Esta subunidad sobreexpresada adicionalmente incrementa la tenacidad del gluten y es considerada la razón por la cual el alelo Glu-B1al incrementa la calidad panadera (Butow et al., 2003; Vawser and Cornish, 2004).

En las variedades Argentinas de trigo hexaploide el alelo Glu-B1al (Bx7oe) se encuentra estrechamente relacionado con la categorización por grupos de calidad industrial, Grupo 1 corresponde a trigos correctores; Grupo 2 a trigos de panificación industrial y Grupo 3 a trigos de panificación directa (Pflüger et al., 2005).

En Argentina este alelo se encuentra fuertemente asociado a las variedades Grupo Calidad 1 (GC1) y frecuentemente en el germoplasma local (Vanzetti et al., 2013).

Marcador Molecular para el alelo Glu-B1al del locus Glu-B1:

Un marcador codominante fue desarrollado por Butow et al. (2004) para amplificar una región 750 pb corriente arriba de la región codificante de la subunidad Bx7oe. Las variedades que presentan esta subunidad producen un fragmento de 563 pb mientras que las variedades que presentan la subunidad normal Bx7 u otra subunidad amplifican un fragmento de 520 pb.

Los productos de PCR son visualizados en geles de agarosa al 2% y teñidos con bromuro de etidio. Las flechas celestes marcan el fragmento de 600 pb del marcador de peso molecular 100 pb (Invitrogen). Calles 1 y 3 producto de 540 pb perteneciente a la subunidad Bx7 mientras que las calles 2 y 4 producto de 563 pb perteneciente a la subunidad Bx7oe del alelo sobreexpresado Glu-B1al.

Primers

Forward 5′- CCT CAG CAT GCA AAC ATG CAG C -3′

Reverse 5′- CTG AAA CCT TTG GCC AGT CAT GTC -3′

Concentración final de productos utilizados en las reacciones de PCR:

1X Taq buffer (libre de Mg); dNTP: 200 µM c/u; MgCl₂: 1.5 mM; primers: 0.2 µM c/u; Taq: 1 U; ADN genómico: 50-100 ng/reacción; Volumen final: 25 µl

Programa de PCR:

Desnaturalización: 94 °C, 5 min; Amplificación (40 ciclos); 94 °C 45 seg, 55 °C 45 seg, 72 °C 45 seg; Extensión: 72 °C 5 min

Caracterización de la Variabilidad Genética presente en Variedades Argentinas de Trigo.

Glu-B1al	Variedad
7oe+8*	ACA 320, BAGUETTE 30, BIOINTA 1000, BUCK BIGUA, BUCK GUAPO, BUCK MALEVO, BUCK METEORO, BUCK NORTEÑO, BUCK PRONTO, KLEIN ATLAS
7+8	ACA 907

Aclaración: Los datos de la caracterización molecular aquí mostrados pueden contener variaciones según el origen de las semillas utilizadas, se recomienda utilizarlos de manera orientativa.

Referencias

Butow, B. J., Gale, K. R., Ikea, J., Juhász, A., Bedö, Z., Tamas, L., & Gianibelli, M. C. (2004). Dissemination of the highly expressed Bx7 glutenin subunit (Glu-B1al allele) in wheat as revealed by novel PCR markers and RP-HPLC. Theoretical and Applied Genetics, 109(7), 1525–1535. https://doi.org/10.1007/s00122-004-1776-8
Butow, B. J., Ma, W., Gale, K. R., Cornish, G. B., Rampling, L., Larroque, O., Morell, M. K., & Békés, F. (2003). Molecular discrimination of Bx7 alleles demonstrates that a highly expressed high-molecular-weight glutenin allele has a major impact on wheat flour dough strength. Theoretical and Applied Genetics, 107(8), 1524–1532. https://doi.org/10.1007/s00122-003-1396-8
Pflüger, L. A., Sestili, F., Plante, E., Margiotta, B., & Lafiandra, D. (27 de noviembre al 2 de diciembre de 2005). Biochemical and molecular characterisation of over-expressed HMW-G Subunit 7 [Resúmen de presentación de la conferencia]. 7th. International Wheat Conference, Mar del Plata, Argentina.
Vanzetti, L. S., Yerkovich, N., Chialvo, E., Lombardo, L., Vaschetto, L., & Helguera, M. (2013). Genetic structure of Argentinean hexaploid wheat germplasm. Genetics and Molecular Biology, 36(3), 391–399. https://doi.org/10.1590/s1415-47572013000300014
Vawser, M-J., & Cornish, G. B. (2004). Over-expression of HMW glutenin subunit Glu-B1 7x in hexaploid wheat varieties (Triticum aestivum). Australian Journal of Agricultural Research, 55(5), 577. https://doi.org/10.1071/ar03227

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Fuerza de Gluten

Ivan Muñoz — Fri, 02 Oct 2020 09:02:44 +0000

MARCADORES

Fuerza de gluten

Las proteínas del trigo, tanto su contenido como composición, son uno de los principales factores para la determinación de su calidad, ya que influyen en la reología de las masas y las propiedades de panificación (Carson et al., 2009). En general, los trigos duros tienen altos contenidos proteicos y gluten fuerte por lo que son utilizados para la elaboración de pan, mientras que los trigos blandos con gluten débil y bajo contenido de proteínas, son preferidos en la elaboración de galletitas donde no es deseable el desarrollo de la red de gluten (Souza et al., 1994).

Las proteínas de los granos de trigo se pueden dividir en dos grupos, las que son capaces de formar el gluten y aquellas que no lo forman. El gluten es definido como una masa viscoelástica blanca amarillenta formada por las proteínas de almacenamiento del grano de trigo, cuando se trabaja mecánicamente una mezcla de harina y agua. A través del lavado de la masa con agua se elimina el almidón y los componentes solubles y lo que queda es el gluten.

El gluten está formado por un 80% de proteínas y un 8% de lípidos con un resto de hidratos de carbono y cenizas (Eliasson y Larsson, 1993; Hoseney, 1994). Las propiedades reológicas de la masa son gobernadas por la estructura del gluten y las interacciones que se establecen entre las proteínas que lo componen.

Las proteínas que integran el gluten se encuentran localizadas en cuerpos proteicos en el endosperma del grano. Durante el amasado se produce la ruptura de estos cuerpos y su hidratación, formando una red tridimensional continua en la cual se encuentra embebido el almidón (León y Rosell, 2007). Esta red continua y elástica que retiene el dióxido de carbono liberado en la fermentación, permite que la masa se expanda durante la cocción dando volumen al pan.

Las proteínas que son capaces de formar gluten son proteínas de almacenamiento (gluteninas y gliadinas) y representan aproximadamente el 75-80 % del total. De acuerdo al tamaño molecular, las gluteninas pueden ser de alto peso molecular (HMW-GS, 80.000 – 130.000 Da) o de bajo peso molecular (LMW-GS, 10.000 – 70.000 Da). Las gluteninas y gliadinas son capaces de polimerizar durante el amasado formando una red denominada gluten, (Hoseney, 1991). Se considera en general que las gliadinas existen como monómeros y son las responsables de la viscosidad y extensibilidad del gluten, mientras que las gluteninas son las encargadas de conferirle fuerza y elasticidad mediante la formación de puentes disulfuro intermoleculares (Primard et al., 1991; Hoseney, 1994).

podcast sobre fuerza de gluten

https://trigueros.info/wp-content/uploads/2025/09/Fuerza_de_Gluten__La_Ciencia_Oculta_Detras_del_Pan_Perfecto_y_la_Galleta_Ideal.mp3

Podcast generado mediante Inteligencia Artificial NotebookLM de Google en base a la bibliografía propuesta en esta sección.

Referencias

Carson, G. R., & Edwards, (2009). Criteria of Wheat Flour Quality. In Khalil Khan, N. M., & Shewry, P. R. (Eds.). Wheat: chemistry and technology. (pp. 97-118). Woodhead Publishing and AACC International Press. https://doi.org/10.1094/9781891127557.004
Eliasson, A. C., & Larsson, K. (1993). Bread. In Cereals in breadmaking: a molecular colloidal approach. (pp. 325-363). CRC Press.
Hoseney, R. C. (1994). Principles of cereal science and technology. American Association of Cereal Chemists.
Hoseney, R.C. (1991). Proteínas de los cereales. En: Principios de la Ciencia y Tecnología de los Cereales. (pp. 239-269). Acribia.
León, A. E., & Rosell, C. M. (2007). De tales harinas, tales panes : granos, harinas y productos de panificación en Iberoamérica. ISEKI-Food.
Primard, S., Graybosch, R., Peterson, C.J. & Lee, J. (1991). Relationships Between gluten protein composition and quality characteristics in four populations of high-protein, hard red winter wheat. Cereal Chemistry. 68(3), 305-312. https://www.cerealsgrains.org/publications/cc/backissues/1991/Documents/68_305.pdf
Souza, E., Kruk, M., & Sunderman, D. W. (1994) Association of Sugar-Snap Cookie Quality with High-Molecular-Weight Glutenin Alleles in Soft White Spring Wheats. Cereal Chemistry, 71(6), 601-605 https://www.cerealsgrains.org/publications/cc/backissues/1994/Documents/71_601.pdf

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